แคลโมดูลินในกุ้งกุลาดำ
Article Sidebar
Main Article Content
Abstract
Ratree Wongpanya
รับบทความ: 15 พฤศจิกายน 2554; ยอมรับตีพิมพ์: 15 มีนาคม 2555
บทคัดย่อ
แคลโมดูลินเป็นโปรตีนขนาดเล็กที่พบได้ในยูคาริโอตทั่วไป มีบริเวณที่สามารถจับกับแคลเซียมและโปรตีนอื่นๆ ได้ โดยแคลโมดูลินมีบทบาทสำคัญในกระบวนการต่างๆ ของสิ่งมีชีวิต เช่น ทำหน้าที่เป็นตัวส่งสัญญาณ เกี่ยวข้องกับกระบวนการเผาผลาญ กระบวนการยืดหดตัวของกล้ามเนื้อ รวมถึงกระบวนการตอบสนองของระบบภูมิคุ้มกันด้วย ในกุ้งกุลาดำพบว่าโปรตีนแคลโมดูลินมีขนาด 17 กิโลดาลตัน ประกอบด้วยกรดอะมิโน 149 ตัว โดยลำดับกรดอะมิโนของแคลโมดูลินในกุ้งกุลาดำมีความอนุรักษ์กับแคลโมดูลินในสิ่งมีชีวิตชนิดอื่นๆ จึงอาจกล่าวได้ว่าโปรตีนแคลโมดูลินอาจทำหน้าที่คล้ายกันในสิ่งมีชีวิตแต่ละชนิด จากการศึกษาการแสดงออกของยีนแคลโมดูลินในเลือดของกุ้งกุลาดำที่ติดเชื้อไวรัสและแบคทีเรียพบว่ามีค่ามากกว่าในกุ้งปกติ ดังนั้นแคลโมดูลินจึงอาจเกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณภายในเซลล์เพื่อให้มีการตอบสนองต่อการติดเชื้อดังกล่าว อย่างไรก็ตาม ยังคงต้องมีการศึกษาบทบาทและหน้าที่ของโปรตีนแคลโมดูลินต่อไป รวมถึงศึกษาโปรตีนที่สามารถจับกับแคลโมดูลินซึ่งอาจเกี่ยวข้องและเป็นข้อมูลสำคัญที่ทำให้ความเข้าใจในระบบภูมิคุ้มกันของกุ้งกุลาดำสมบูรณ์ขึ้น ความรู้ที่ได้อาจนำไปพัฒนาและส่งเสริมให้อุตสาหกรรมการผลิตกุ้งกุลาดำมีความยั่งยืนต่อไป
คำสำคัญ: แคลโมดูลิน กุ้งกุลาดำ ระบบภูมิคุ้มกัน ระบบโปรฟีนอลออกซิเดส
Abstract
Calmodulin (CaM) is a small Ca2+-binding protein that found in a wide variety of eukaryotes. It is involved in binding several cellular proteins and regulating many biological activities and processes such as signal transduction, metabolism, muscle contraction and immune response. In the black tiger shrimp, Penaeus monodon, a molecular mass of the CaM is about 17 kDa containing 149 amino acids. It was found that expression of CaM gene in hemocyte of an infected shrimp was higher than that of normal shrimp. This finding indicated that CaM maybe involved in cell signaling in shrimp defense mechanism. However, functional analysis of the calmodulin including calmodulin-binding proteins still needs to be elucidated for further understanding of the shrimp immune system. Knowledge of immune response mechanism might be useful for sustainable development in the shrimp industry.
Keywords: Calmodulin, The black tiger shrimp, Immunity, Prophenoloxidase syste
Downloads
Article Details
This work is licensed under a Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License.
References
Alberts B., Johnson A., Lewis J., Rafi M., Roberts K., and Walter, P. (2008). Molecular Biology of the Cell. 5th ed. New York: Taylor & Francis.
Ashida, M., Kinoshita, K., and Brey, P. T. (1990). Studies on prophenoloxidase activation in the mosquito Aedes aegypti L. Eur. J. Biochem. 188(3): 507-15.
Babu, Y. S., Bugg, C. E., and Cook, W. J. (1988) Structure of calmodulin refines at 2.2: A resolution. J. Mol. Biol. 204(1): 191-204.
Bertini, I., Kursula, P., Luchinat, C., Parigi, G., Vahokoski, J., Wilmanns, M., and Yuan, J. (2009). Accurate solution structures of proteins from X-ray data and a minimal set of NMR data: calmodulin-peptide complexes as examples. J. Am. Chem. Soc. 131(14): 5134-5144.
Chattopadhyaya, R., Meador, W. E., Means A. R., and Quiocho, F. A. (1992) Calmodulin structure refined at 1.7: A resolution. J. Mol. Biol. 228(4): 1177-1192.
Clapham, D. E. (1995) Calcium signaling. Cell 80: 259-268.
Charoensapsri, W., Amparyup, P., Hirono, I., Aoki, T., and Tassanakajon, A. (2011). PmPPAE2, a new class of crustacean prophenoloxidase (proPO)-activating enzyme and its role in PO activation. Devel. Comp. Immunol. 35(1): 115-124.
Gao, Y., Gillen, C. M., and Wheatly, M. G. (2009). Cloning and characterization of a calmodulin gene (CaM) in crayfish Procambarus clarkia and expression during molting. Comp. Biochem. Physiol. B Biochem. Mol. Biol. 152 (3): 216-226.
Izumi, Y., Watanabe, H., Aoyama, A., Jinbo, Y., and Hayashi, N. (2008). Solution X-ray scattering reveals a novel structure of calmodulin complexed with a binding domain peptide from the HIV-1 matrix protein p17. Biochem. 47(27): 7158-7166.
Ji, P. F., Yao, C. L., and Wang, Z. Y. (2011). Two types of calmodulin play different roles in Pacific white shrimp (Litopenaeus vannamei) defenses against Vibrio parahaemolyticus and WSSV infection. Fish Shellfish Immunol. 31: 260-268.
Li, S., Xie, L., Ma, Z., and Zhang, R. (2005). cDNA cloning and characterization of a novel calmodulin-like protein from pearl oyster Pinctada fucata. FEBS. 272: 4899-4910.
Michael, R. H., Pipkorn, R., Willig, A., and Jaros, P. P. (1992). Isolation and purification of calmodulin from the shrimp, Crangon crangon. Life Sci. 51(24): 1881-1889.
Nikapitiya, C., Lee, J. (2009). Characterization and expression analysis of bacteria challenged cal-modulin homologue in disk abalone. Comp. Bio-chem. Physiol. A Mol. Integr. Physiol. 154 (1, Supple1): S5-6.
Nils, B. A., and Brian, K. K. (1996). Identification of calmodulin-binding peptide consensus sequences from a phage-displayed random peptide library. Gene 169: 133-134.
Pei-Feng, J., Cui-Luan, Y., and Zhi-Yong, W. (2011). Two types of calmodulin play different roles in Pacific white shrimp (Litopenaeus vannamei) defenses against Vibrio parahaemolyticus and WSSV infection. Fish Shellfish Immunol. 31: 260-268.
Rogers, C. L., and Thomas, M. B. (2001). Calcification in the planula and polyp of the dydroid Hydractinia symbiolongicarpas (Cnidaria, Hydrozoa). J. Exper. Biol. 204: 2657-2666.
Rupp, B., Marshak, D. R., and Parkin S. (1996). Crystallization and preliminary X-ray analysis of two new crystal forms of calmodulin. Acta Cryst. D Biol. Cryst. 52(Pt 2): 411-413.
Sanabria, H., Digman, M. A., Gratton, E., and Waxham, M. N. (2008) Spatial Diffusivity and availability of Intracellular calmodulin. Biophys. J. 95(12): 6002-6015.
Sherbany, A. A., Parent, A. S., and Brosius, J. (1987). Rat calmodulin cDNA. DNA 6(3): 267-272.
Sung, H. H., Chang, H. J., Her, C. H., Chang, J. C., and Song, Y. L. (1998). Phenoloxidase activity of hemocytes derived from Penaeus monodon and Macrobrachium rosenbergii. J. Inver. Pathol. 71: 26–33.
Supungul, P., Klinbunga, S., Pichyangkura, R., Jitrapaldee, S., Hirono, I., Aoki, T., and Tassanakajon A. (2002). Identification of immune-related genes in hemocytes of black tiger shrimp (Penaeus monodon). Marine Biotechnol. 4: 487-494.
Tassanakajon, A., Amparyup, P., Somboonwiwat, K., and Supungul, P. (2011). Cationic Antimicrobial Peptides in Penaeid. Shrimp Marine Biotechnol. 13(4): 639-657.
Wang, K. J., Ren, H. L., Xu, D. D., Cai, L., Yang, M. (2008). Identification of the upregulated expression genes in hemocytes of variously colored abalone (Haliotis diversicolor) challenged with bacteria. Devel. Comp. Immunol. 32(11): 1326-1347.
Wall, M. E., Clarage, J. B., and Phillips, G. N. (1997). Motions of calmodulin characterized using both Bragg and diffuse X-ray scattering. Structure 5(12): 1599-1612.
Wongpanya, R., Aoki, T., Hirono, I., Yasuike, M., and Tassanakajon, A. (2007) Analysis of gene expression in haemocytes of shrimp Penaeus monodon challenged with white spot syndrome virus by cDNA microarray. ScienceAsia 33: 165-174.
Woramongkolchai, N., Supungul, P., and Tassanakajon, A. (2011). The possible role of penaeidin5 from the black tiger shrimp, Penaeus monodon, in protection against viral infection. Devel. Comp. Immunol. 35(5): 530-536.
Zhang, L., Feng, X., and McDonald, J. M. (2003). The role of calmodulin in the regulation of osteo-clastogenesis. Endocrinol. 144: 4536-4543.